Análisis experimental a megaescala de la estabilidad del pliegue de las proteínas en biología y diseño

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Presentado por
Kotaro Tsuboyama
Instituto de Ciencias Industriales, Universidad de Tokio

Cubierto en este seminario web
Obtenga más información sobre las proteínas de novo que resultan útiles en la ingeniería y la medicina
Cómo la tecnología de síntesis de ADN y de secuenciación de ADN nos permite obtener datos a gran escala en la ciencia de las proteínas
Cómo descodificar las estabilidades de plegamiento en las secuencias de aminoácidos

Advances in DNA sequencing and machine learning are illuminating protein sequences and structures on an enormous scale. However, the energetics driving folding are invisible in these structures and remain largely unknown. The hidden thermodynamics of folding can drive disease, shape protein evolution, and guide protein engineering, and new approaches are needed to reveal these thermodynamics for every sequence and structure.
 

In this webinar, Dr. Kotaro Tsuboyama presented on cDNA display proteolysis, a new method for measuring thermodynamic folding stability for up to 900,000 protein domains in a one-week experiment. Using this immense dataset, they quantified (1) environmental factors influencing amino acid fitness, (2) the global divergence between evolutionary amino acid usage and protein folding stability and (3) thermodynamic couplings (including unexpected interactions) between protein sites.

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