Analyse expérimentale à très grande échelle de la stabilité du repliement des protéines en biologie et en conception

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Présenté par
Kotaro Tsuboyama
Institute of Industrial Science, The University of Tokyo

Abordés dans ce webinaire
Découvrez les protéines de novo utiles en ingénierie et en médecine
Comment la synthèse d’ADN et la technologie de séquençage de l’ADN nous permettent d’obtenir des données à grande échelle dans le domaine de la science des protéines
Comment décoder les stabilités de repliement codées dans les séquences d’acides aminés

Advances in DNA sequencing and machine learning are illuminating protein sequences and structures on an enormous scale. However, the energetics driving folding are invisible in these structures and remain largely unknown. The hidden thermodynamics of folding can drive disease, shape protein evolution, and guide protein engineering, and new approaches are needed to reveal these thermodynamics for every sequence and structure.
 

In this webinar, Dr. Kotaro Tsuboyama presented on cDNA display proteolysis, a new method for measuring thermodynamic folding stability for up to 900,000 protein domains in a one-week experiment. Using this immense dataset, they quantified (1) environmental factors influencing amino acid fitness, (2) the global divergence between evolutionary amino acid usage and protein folding stability and (3) thermodynamic couplings (including unexpected interactions) between protein sites.

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