Eukaryotische DNA ist in Chromatin verpackt, einem Komplex aus DNA und Proteinen. Das ermöglicht Transkriptionsregulation von Genen durch Modulation ihrer Zugänglichkeit. Histone sind evolutionär konservierte Chromatinproteine, die durch posttranslationale Modifikationen (PTMs) modifiziert sind. Das legt nahe, dass deren Primärstruktur und ihre PTMs funktionellen Beschränkungen unterliegen. Genetische Ansätze zur Entschlüsselung von Struktur-Funktions-Beziehungen für Histone waren auf Einzeller und D. melanogaster beschränkt. Das Histon-Ersatz-System in D. melanogaster, bei dem Histontransgene verwendet werden, um endogene Histone zu ersetzen, war nicht für systematische Untersuchung dieser Beziehungen ausgelegt. In meiner Arbeit habe ich die Funktion von Threonin 11 in Histon H3 (H3T11) untersucht, das phosphoryliert werden kann. Ich analysierte zwei Mutationen in H3T11 (H3T11A und H3T11E) und stellte fest, dass beide zur Derepression von Transposons führen. H3T11E hat in Gegenwart von Wildtyp-Histon H3 einen dominanten Phänotyp mit transkriptomweiten Folgen. Dazu gehören Induktion von Immun-Genen und Unterdrückung von mit DNA-Stoffwechsel in Verbindung stehenden Genen. Die Mutationen wurden unter der Prämisse charakterisiert, ein Analyse-Schema für eine große Anzahl von Histon-Ersatz-Stämmen zu entwickeln und Probleme zu identifizieren, die die Analyse beeinträchtigen. Dabei habe ich das Verfahren zur Erzeugung von Histon-Ersatz-Stämmen optimiert. Dazu gehören die optionale Verwendung größerer Histon-Transgene und zuverlässigere Produktion und optimierte Rekombinations-Strategie dieser. Ich habe das Klonierungsverfahren gestrafft und eine Plasmid-Bibliothek erstellt, die es erlaubt, 178 verschiedene mutierte Histon-H3-Transgene zu erzeugen. Mit den Änderungen am Produktionsschema, ist diese Bibliothek eine wertvolle Ressource und wird dazu beitragen, die Funktion von Histon H3 und seiner PTMs während der Entwicklung eines Vielzellers besser zu verstehen.